Ludzka błona komórkowa mieloidalnej błony komórkowej CD13 (gp150) jest identyczna z aminopeptydazą N.

W celu określenia podstawowej struktury CD13, glikoproteiny o powierzchni 150 kD, pierwotnie zidentyfikowanej w podzbiorach normalnych i złośliwych ludzkich komórek szpikowych, wyizolowaliśmy kompletne sekwencje kodujące polipeptyd w nakładających się klonach komplementarnych DNA (cDNA). Autentyczność naszych klonów cDNA została zademonstrowana przez zdolność sekwencji kodujących, subklonowanych w retrowirusowym wektorze ekspresyjnym do pośredniczenia w ekspresji prawdziwych cząsteczek CD13 na powierzchni transfekowanych mysich fibroblastów. Sekwencja nukleotydowa przewiduje białko błonowe o długości 967 aminokwasów z pojedynczym, 24-aminokwasowym segmentem hydrofobowym w pobliżu końca aminowego. Amino-terminalna analiza sekwencji białek CD13 wskazała, że segment hydrofobowy nie jest cięty, ale służy raczej jako sygnał do wstawienia przez błonę i jako stabilny segment obejmujący błonę. Pozostała część cząsteczki składa się z dużej zewnątrzkomórkowej domeny karboksyterminalnej, która zawiera sekwencję konsensusową pentapeptydu charakterystyczną dla członków nadrodziny metaloproteazy wiążącej cynk. Porównanie sekwencji ze znanymi enzymami tej klasy ujawniło, że CD13 jest identyczny z aminopeptydazą N, glikoproteiną związaną z błoną, uważaną za zaangażowaną w metabolizm peptydów regulatorowych przez różne typy komórek, w tym komórki nabłonkowe kanalików cienkich jelitowych i nerkowych, makrofagi, granulocyty, i błon synaptycznych przygotowanych z komórek ośrodkowego układu nerwowego.Obrazy
[hasła pokrewne: dyżury aptek rybnik, przedszkole gdańsk morena, apteka opole dyżur ]