Prolylcarboxypeptidase (angiotensinase C) w ludzkich płucach i hodowanych komórkach.

Aktywność prolilokarboksypeptydazy (PCP) lub angiotensynazę C zmierzono w tkankach płucnych, leukocytach i hodowanych komórkach ludzkich przy użyciu Cbz-Pro- [14C] Ala jako substratu. Lizosomalna frakcja homogenizowanego szczura lub płuc człowieka zawierała większość aktywności PCP w tej tkance. Polimorfonuklearne neutrofile, makrofagi i limfocyty wyizolowane z ludzkiej krwi wykazywały aktywność PCP. Fibroblasty wyhodowane z tkanek ludzkich miały najwyższą aktywność (0,56-1,15 mumol / h na 10 (6) komórek), więcej niż komórki śródbłonka hodowane z ludzkich tętnic płucnych. PCP hodowanych ludzkich fibroblastów było podobne do ludzkiego enzymu nerkowego, ponieważ było oporne na umiarkowane ogrzewanie i nie było hamowane przez kwas p-chloromocznik fenylosulfonowy. Te właściwości i specyficzność substratu odróżniają PCP od katepsyny A, która jest również w fibroblastach. Przeciwciało przeciwko ludzkiemu nerkowemu PCP reagowało z fibroblastem PCP w immunofluorescencji, wskazując powszechne determinanty antygenowe. Hydrokortyzon zmieniał aktywność PCP w fibroblastach równolegle ze zmianami w aktywności beta-glukuronidazy i stężeniem komórek-białek; aktywność została obniżona przy niskim stężeniu hormonu. Aktywność PCP stwierdzono również w płynie maziowym ze stawów artretycznych i fibroblastach z błony maziowej. Fakt, że PCP występuje zarówno w wydzielinach zapalnych, jak iw komórkach, które pojawiają się w miejscach zapalenia, wskazuje, że enzym ten, oprócz inaktywacji angiotensyn, może odgrywać rolę w stanach zapalnych.
[hasła pokrewne: przedszkole gdańsk morena, dyżury aptek śrem, dyżury aptek skoczów ]