Unikalny region mniejszego białka kapsydu ludzkiego parwowirusa B19 jest eksponowany na powierzchni wirionu.

Kapsułki parwowirusa B19 składają się z głównych (VP2; 58 kD) i mniejszych (VP1; 83 kD) białek strukturalnych. Te białka są identyczne, z wyjątkiem unikalnego regionu 226 aminokwasów na końcu aminowym VP1. Poprzednie badania immunizacji rekombinowanymi pustymi kapsydami wykazały, że obecność VP1 była wymagana do wywołania aktywności przeciwciał neutralizujących wirusa. Jednak do tej pory neutralizujące epitopy zidentyfikowano tylko w VP2. Badania krystalograficzne pokrewnego parwowirusa (psiego parwowirusa) sugerowały, że unikalna część końca aminowego VP1 przyjmuje pozycję wewnętrzną w wirusowym kapsydzie. Aby określić pozycję VP1 w obu pustych kapsydach i wirionach, eksprymowaliśmy białko fuzyjne zawierające unikalny region VP1. Antysurowice hodowane do tego białka rozpoznały rekombinowane puste kapsydy zawierające VP1 i VP2, ale nie te, które zawierały sam VP2, w badaniu immunoabsorpcji enzymatycznej. Surowice odpornościowe immunoprecypitowały zarówno rekombinowane puste kapsydy i wiriony pochodzące z ludzkiego osocza, jak i aglutynowały te ostatnie, co pokazano za pomocą mikroskopii elektronowej odporności. Surowice zawierały silną aktywność neutralizującą dla infekcyjności wirusa in vitro. Dane te wskazują, że część końca aminowego VP1 znajduje się na powierzchni wirionu i że ten region zawiera wewnętrzne determinanty neutralizujące. Zewnętrzna lokalizacja ogona specyficznego dla VP1 może zapewnić miejsce do inżynierii prezentacji heterologicznego epitopu w nowych rekombinowanych szczepionkach.
[patrz też: apteka opole dyżur, apteka śrem dyżur, apteka suwałki dyżur ]